MATURAÇÃO DA CARNE BOVINA

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FACULDADE DE MEDICINA VETERINÁRIA E ZOOTECNIA - BOTUCATU
Curso de Pós-Graduação em Zootecnia – Nutrição e Produção Animal

Cristiana Andrighetto
Zootecnista
Disciplina: Métodos de Avaliação da Qualidade de Carnes
Prof. Roberto de Oliveira Roça
Departamento de Gestão e Tecnologia Agroindustrial Fazenda Experimental Lageado, Caixa Postal, 237 F.C.A. - UNESP - Campus de Botucatu CEP 18.603-970 - BOTUCATU - SP

MATURAÇÃO DA CARNE BOVINA
A maturação da carne consiste em manter a carne após o processo de rigor mortis sob refrigeração (temperatura torno de 0°C), por um período de tempo após o abate que pode variar de 7 a 21 dias. O objetivo da maturação é melhorar as características organolépticas da carne sendo as mais importantes, a maciez, o sabor e a suculência.
Durante o processo há necessidade de embalar a carne a vácuo, o que retarda o crescimento de bactérias aeróbicas putrefativas e favorece o crescimento das bactérias láticas, que, por sua vez, produzem substâncias antimicrobianas. (Puga et al., 1999)
1. Sistemas bioquímicos da maturação
No processo de maturação a ação de enzimas endógenas responsáveis pela maciez é prolongada. As principais enzimas presentes nesse processo são as calpaínas e as catepsinas capazes de hidrolisar as proteínas miofibrilares.
O principal mecanismo ou sistema relacionado com a maciez é o das calpaínas, estas são enzimas cálcio dependentes e apresentam três componentes principais:
• calpaína tipo I (enzima que requer baixos níveis ou micromoles, μ M, de cálcio), é ativada quando o pH decai de 6,8 para aproximadamente , 5,7;
• calpaína tipo II (enzimas que requer níveis mais levados ou milimoles, mM, e cálcio). É ativado quando o pH está em torno de 5,7 e é responsável pela continuidade do processo de amaciamento, estando ativa em torno das 16 horas post-mortem e assim permanecendo por longos períodos;
• calpastatina, que tem como principal função inativar as calpaínas. (Volpelli et al., 2004)
Uma das principais evidências, que apontam para as calpaínas, como reguladoras do processo de amaciamento, é o fato de que durante o processo de maturação da carne as calpaínas degradam as proteínas miofibrilares em determinados pontos internos das moléculas melhorando a maciez da carne, porém,
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não são capazes de levar o processo de hidrólise até aminoácidos. Grandes mudanças na maturação são causadas pelas calpaínas, entre 3 a 4 dias post mortem. (Moraes & Azevedo, 2003)
Já, a calpastatina, inibe a ação das calpaínas, desta forma diminuindo a degradação das proteínas miofibrilares durante o processo de maturação reduzindo assim a maciez. A calpastatina tem grande influência na maciez da carne após 24 horas e também nas carnes maturadas, cessando seus efeitos só quando termina a calpaína ou o sistema enzimático é destruído pelo cozimento. Carnes com alta atividade de calpastatina no primeiro dia post-mortem necessitam de maior força para serem cortadas, ou seja, são menos macias. (Rübensam et al., 1998)
A carne de zebuínos é menos macia que a carne de taurinos em virtude da proteólise reduzida das proteínas miofibrilares associada à alta atividade de calpastatina nos músculos. A participação crescente de genes de Bos indicus em cruzamentos com Bos taurus, diminui então consideravelmente a maciez da carne devido à maior atividade de calpastatina na carne de Bos indicus e suas cruzas à medida que a participação do genótipo Bos indicus, em cruzamentos com bovinos Bos taurus, ultrapassa 25%, a atividade de calpastatina e a força de cisalhamento do contrafilé (músculo L. dorsi) aumentam resultando em carne de pior textura, ou seja, mais dura. (Rubensam et al., 1998)
Em relação as catepsinas uma característica importante é que elas degradam não só proteínas miofibrilares (como as calpaínas o fazem) como também exercem ação sobre as proteínas do tecido conjuntivo (colágeno), o que pode indicar um sinergismo entre os dois sistemas. (Moraes & Azevedo, 2003)
Nas carnes maturadas a quantidade de colágeno solubilizado é maior que em carnes não maturadas, pela ação proteolítica das catepsinas, liberadas ao meio extracelular e capazes de clivar o colágeno insolúvel em fragmentos solúveis. (Oliveira et al., 1998; Monsón et al., 2004)
Desta maneira a maturação aumenta a capacidade de retenção de água diminuindo assim as perdas de peso por cozimento, que podem então estar relacionadas com o grau de gelatinização do colágeno e a exposição do músculo a proteases degradativas que provocam danos no tecido conectivo intramuscular e na membrana básica envolvendo os tecidos, deste modo, limitando a habilidade do colágeno encolher com o aquecimento e, portanto, diminuindo as perdas por cozimento. (Oliveira et al., 1998)
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2. Utilização do cálcio durante a maturação
Como citado anteriormente a calpaína I necessita de baixos níveis de cálcio para se ativar (1 a 10μM), já a calpaína II necessita de altos níveis de cálcio livre (50 a 70mM), quantidades maiores do que as encontradas naturalmente na carne. Como conseqüência, apenas 30% da calpaína II é ativada num processo natural de maturação. A fim de melhorar a eficiência desse sistema, vem sendo estudada a adição de soluções salinas contendo íons cálcio (CaCl2) à carne, seguido de maturação a vácuo sob refrigeração. (Moura et al., 1999)
É importante que a injeção de cloreto de cálcio seja realizada após a instalação do rigor mortis, uma vez que a carne tratada em estado pré-rigor pode apresentar problemas de aparência e flavor. Além disso, dependendo da quantidade de sal adicionado à carne, pode ocorrer formação de sabor indesejável. (Morgan et al., 1991)
O aumento da concentração de cloreto de cálcio intensifica a proteólise durante a maturação e influencia positivamente a textura da carne, reduzindo a força de cisalhamento. (Heinemann & Pinto, 2003)
3. Considerações finais
É muito importante o entendimento das bases bioquímicas no processo de amaciamento da carne durante a maturação, já que esta é uma ferramenta que melhora as suas características organolépticas, apresentando um produto de melhor qualidade para o consumidor e aumentando o seu valor de mercado.
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Referências Bibliográficas
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MAHER, S. C.; MULLEN, A. M.; BUCKELEY, D.J. et al. Influence of biochemical differences on the variation in tenderness of M. Longissimus dorsi of Belgian Blue steers managed homogeneously pre and pos slaughter. Meat Science. v. 69. p. 215-224, 2004
MONSÓN,F.; SAÑUDO, C.; SURRE, I. Influence of cattle breed and ageing time on textural meta quality. Meat Science. v. 68. p. 565-602, 2004.
MORAIS, M. V. T.; AZEVEDO, P. R. A. Fatores extrínsecos que influenciam no amaciamento da carne. Revista nacional da carne. n.321, 2003 http://www.dipemar.com.br/carne/321/materia_estudo_carne.htm, acesso out/2003.
MORGAN, J. B.; MILLER, R. K.; MENDEZ, F. M.; et al. Using calcium chloride injection to improve tenderness of beef from mature cows. Journal of Animal Science, v.69, n.11, p.4469-4476, 1991.
MOURA, A. C.; FILHO, A. L.; NARDON, R. F.; et al. Efeito da injeção de cloreto de cálcio pós-morte e tempo de maturação no amaciamento e nas perdas de cozimento do músculo Longissimus dorsi de animais Bos indicus e Bos taurus selecionados para ganho de peso. Revista Brasileira de Zootecnia. v.28, n.6, p.1382-1389, 1999.
OLIVEIRA, L. B.; SOARES, G. J. D.; ANTUNES,P.L. Influência da maturação da carne bovina na solubilidade do colágeno e perdas por cozimento. Revista Brasileira de Agrociência. v.4. n. 3. p. 166-171., 1998.
PUGA, D. M. U.; CONTRERAS, C. J. C., TURNBULL, M. R. Avaliação do amaciamento de carne bovina de dianteiro (Triceps brachii) pelos métodos de
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maturação, estimulação elétrica, injeção de àcidos e tenderização mecânica Ciência e Tecnologia de Alimentos. v.19 n.1 p. 1-10, 1999.
RÜBENSAM, J. M., FELÍCIO, P. E., TERMIGNONI, C. Influência do genótipo Bos indicus na atividade de calpastatina e na textura da carne de novilhos abatidos no Sul do Brasil. Ciência e Tecnologia de Alimentos, v.18, n.4, p.405-409, 1998.
VOLPELLI, L. A.; FAILLA, S; SEPILERI, A., et al. Calpain system in vitro activy and miofibrial fragmentation index, in fallow deer effects of age and supplementation. Meat Science. p. 1-4, 2004.